生物化学复习题
第一章 绪论
1. 名词解释
生物化学：
生物化学指利用化学的原理和方法，从分子水平研究生物体的化学组成，及其在体内的代谢转变规律，从而阐明生命现象本质的一门科学。其研究内容包括①生物体的化学组成，生物分子的结构、性质及功能②生物分子的分解与合成，反应过程中的能量变化③生物信息分子的合成及其调控，即遗传信息的贮存、传递和表达。生物化学主要从分子水平上探索和解释生长、发育、遗传、记忆与思维等复杂生命现象的本质
2. 问答题
生物化学的发展史分为哪几个阶段？
生物化学的发展主要包括三个阶段：①静态生物化学阶段（20世纪之前）：是生物化学发展的萌芽阶段，其主要工作是分析和研究生物体的组成成分以及生物体的排泄物和分泌物②动态生物化学阶段（20世纪初至20世纪中叶）：是生物化学蓬勃发展的阶段，这一时期人们基本弄清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径③功能生物化学阶段（20世纪中叶以后）：这一阶段的主要研究工作是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。
第二章 蛋白质
1. 名词解释
（1）蛋白质：蛋白质是由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物
（2）氨基酸等电点：当氨基酸溶液在某一定pH 时，是某特定氨基酸分子上所带的正负电荷相等，称为两性离子，在电场中既不向阳极也不向阴极移动，此时溶液的pH 即为该氨基酸的等电点
（3）蛋白质等电点：当蛋白质溶液处于某一pH 时，蛋白质解离形成正负离子的趋势相等，即称为兼性离子，净电荷为0，此时溶液的pH 称为蛋白质的等电点
（4）N 端与C 端：N 端（也称N 末端）指多肽链中含有游离α-氨基的一端，C 端（也称C 末端）指多肽链中含有α-羧基的一端
（5）肽与肽键：肽键是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键，许多氨基酸以肽键形成的氨基酸链称为肽
（6）氨基酸残基：肽链中的氨基酸不具有完整的氨基酸结构，每一个氨基酸的残余部分称为氨基酸残基
（7）肽单元（肽单位）：多肽链中从一个α-碳原子到相邻α-碳原子之间的结构，具有以下三个基本特征①肽单位是一个刚性的平面结构②肽平面中的羰基与氧大多处于相反位置③α-碳和-NH 间的化学键与α-碳和羰基碳间的化学键是单键，可自由旋转
（8）结构域：多肽链的二级或超二级结构基础上进一步绕曲折叠而形成的相对独立的三维实体称为结构域。结构域具有以下特点①空间上彼此分隔，具有一定的生物学功能②结构域与分子整体以共价键相连，一般难以分离（区别于蛋白质亚基）③不同蛋白质分子中结构域数目不同，同一蛋白质分子中的几个结构域彼此相似或很不相同
（9）分子病：由于基因突变等原因导致蛋白质的一级结构发生变异，使蛋白质的生物学功能减退或丧失，甚至造成生理功能的变化而引起的疾病
（10）蛋白质的变构效应：蛋白质（或亚基）因与某小分子物质相互作用而发生构象变化，导致蛋白质（或亚基）功能的变化，称为蛋白质的变构效应（酶的变构效应称为别构效应）
（11）蛋白质的协同效应：一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合能力的现象，称为协同效应，其中具有促
进作用的称为正协同效应，具有抑制作用的称为负协同效应
（12）蛋白质变性：在某些物理和化学因素作用下，蛋白质分子的特定空间构象被破坏，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失，变性的本质是非共价键和二硫键的破坏，但不改变蛋白质的一级结构。造成变性的因素有加热、乙醇等有机溶剂、强碱、强酸、重金属离子和生物碱等，变形后蛋白质的溶解度降低、粘度增加，结晶能力消失、生物活性丧失、易受蛋白酶水解
（13）蛋白质复性：若蛋白质的变性程度较轻，去除变性因素后，蛋白质仍可部分恢复其原有的构象和功能，称为复性
2. 问答题
（1）组成生物体的氨基酸数量是多少？氨基酸的结构通式、氨基酸的等电点及计算公式？
组成生物的氨基酸有22种，组成人体和大多数生物的为20种，结构通式如图。氨基酸的等电点指当氨基酸溶液在某一定pH 时，是某特定氨基酸分子上所带的正负电荷相等，称为两性离子，在电场中既不向阳极也不向阴极移动，此时溶液的pH 即为该氨基酸的等电点，计算公式如下： 中性氨基酸pI =1(pK ' 1+pK ' 2) 2
一氨基二羧基氨基酸pI =1(pK ' 1+pK ' 2) 2
二氨基一羧基氨基酸pI =1(pK ' 2+pK ' 3) 2
（2）蛋白质的二级结构有哪几种形式？其要点包括什么？
蛋白质的二级结构包括α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲四种。
①α-螺旋要点：多肽链主链围绕中心轴形成右手螺旋，侧链伸向螺旋外侧；每圈螺旋含3.6个氨基酸，螺距为0.54nm ；每个肽键的亚胺氢和第四个肽键的羰基氧形成的氢键保持螺旋稳定，氢键与螺旋长轴基本平行
②β-折叠要点：多肽链充分伸展，相邻肽单元之间折叠形成锯齿状结构，侧链位于锯齿的上下方；两段以上的β-折叠结构平行排列，两链间可以顺向平行，也可以反向平行；两链间肽键之间形成氢键，以稳固β-折叠，氢键与螺旋长轴垂直
③β-转角要点：肽链内形成180°回折；含4个氨基酸残基，第一个氨基酸残基与第四个氨基酸残基形成氢键；第二个氨基酸残基常为Pro （脯氨酸） ④无规卷曲要点：没有确定规律性的肽链结构；是蛋白质分子的一些没有规律的松散的肽链构象，对蛋白质分子的生物功能有重要作用，可使蛋白质在功能上具有可塑性
（3）维持蛋白质一级结构的作用力有哪些？维持空间结构的作用力有哪些？
维持蛋白质一级结构的作用力（主要的化学键）：肽键，有些蛋白质还包括二硫键
维持空间结构的作用力：氢键、疏水键、离子键、范德华力等（统称次级键）非化学键和二硫键
（4）简述蛋白质结构与功能的关系
蛋白质的一级结构：一级结构是空间构象的基础；同源蛋白质（在不同生物体内的作用相同或相似的蛋白质）的一级结构的种属差异揭示了进化的历程，如细胞色素C ；一级结构的变化引起分子生物学功能的减退、丧失，造成生理功能的变化，甚至引起疾病；肽链的局部断裂是蛋白质的前体激活的重要步骤
蛋白质的空间结构：变构蛋白可以通过空间结构的变化使其能够更充分、更协调地发挥其功能，完成复杂的生物功能；蛋白质的变性与复性与其空间结构关系密切；蛋白质的构象改变可影响其功能，严重时导致疾病的发生（蛋白质构象病，如疯牛病）
（5）简述蛋白质的常见分类方式
根据分子形状分类：球状蛋白质、纤维状蛋白质、膜蛋白质
根据化学组成分类：简单蛋白质、结合蛋白质[结合蛋白质=简单蛋白质+非蛋白质组分（辅基）]
根据功能分类：酶、调节蛋白、贮存蛋白、转运蛋白、运动蛋白、防御蛋白和毒蛋白、受体蛋白、支架蛋白、结构蛋白、异常蛋白
（6）简述蛋白质的主要性质
①两性解离和等电点：蛋白质分子除两端的氨基和羧基可解离外，氨基酸残基侧链中某些基团在一定的溶液pH 条件下都可解离成带负电荷或正电荷的基团。当蛋白质溶液处于某一pH 时，蛋白质解离成正负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为0，此时溶液的pH 为蛋白质的等电点
②蛋白质的胶体性质：蛋白质属生物大分子，其分子直径可达1-100nm 之间，为胶粒范围之内，因而具有胶体的性质
③蛋白质的变性、沉淀和凝固：在某些物理和化学因素作用下，蛋白质分子的特定空间构象被破坏，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失，称为变性。若变性程度较轻，除去变性因素后蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象及功能，称为复性。在一定条件下，蛋白疏水侧链暴露在外，肽链因互相缠绕继而聚集，因而从溶液中析出，称为蛋白质的沉淀，变性的蛋白易于沉淀，有时蛋白质发生沉淀，但并不变性。蛋白质变性后的絮状物加热可变成比较坚固的凝块，此凝块不易溶解于强酸和强碱中，称为蛋白质的凝固作用
④蛋白质的紫外吸收：由于蛋白质分子中含有共轭双键的酪氨酸和色氨酸，因此在280nm 处有波长的特征性吸收峰，其吸收率和蛋白质浓度成正比（用来测含量）
⑤蛋白质的显色反应：经水解产生的氨基酸可发生于茚三酮的反应；蛋白质和多肽分子中的肽键在稀碱溶液中与硫酸铜共热，呈现紫色或红色（称为双缩脲反应，用以检测水解程度）
第三章 核酸
1. 名词解释
（1）核苷：核苷是由戊糖与含氮碱基经脱水缩合而生成的化合物，在大多数情况下，核苷是由核糖或脱氧核糖的C 1β-羟基与嘧啶碱或嘌呤碱的N 1或N 9进行缩合（生成的化学键称为β，N 糖苷键）
（2）核苷酸：核苷酸是由核苷与磷酸经脱水缩合后生成的磷酸酯类化合物，包括核糖核苷酸和脱氧核糖核苷酸两类，由于与磷酸基团羧基缩合的位置不同，分别生成2’-核苷酸、3’-核苷酸和5’-核苷酸（最常见为5’-核苷酸）
（3）核酸的一级结构：核苷酸通过3’,5’-磷酸二酯键连接成核酸（即多聚核苷酸），DNA 的一级结构就是指DNA 分值中脱氧核糖核苷酸的排列顺序及连接方式，RNA 的一级结构就是指RNA 分子中核糖核苷酸的排列顺序及连接方式
（4）DNA 的复性与变性：核酸的变性指核酸双螺旋区的多聚核苷酸链间的氢键断裂，形成单链结构的过程，使之是失去部分或全部生物活性，但其变性并不涉及磷酸二酯键的断裂，所以其一级结构并不改变。能够引起核酸变性的因素很多，升温、酸碱度改变、甲醛和尿素都可引起核酸变性。注意，DNA 的变性过程是突变性的。复性指变性核酸的互补链在适当的条件下重新地和成双螺旋结构的过程
（5）分子杂交：在退火条件下，不同来源的DNA 互补链形成双链，或DNA 单链和RNA 单链的互补区域形成DNA-RNA 杂合双链的过程称为分子杂交
（6）增色效应：核酸变性后，260nm 处的紫外吸收明显增加，这种现象称为增色效应
（7）减色效应：核酸复性后，紫外吸收降低，这种现象称为减色效应
（8）基因与基因组：基因指遗传学中DNA 分子中最小的功能单位，某物种所含有的全部遗传物质称为该生物体的基因组，基因组的大小与生物的复杂性有关
（9）T m （熔解温度）：通常把加热变形使DNA 的双螺旋结构失去一半时的温度或紫外光吸收值达到最大值的50%时的温度称为DNA 的解链温度，又称熔解温度或熔点
（10）Chargaff 定律：①所有的DNA 分子中A=T，G=C，即A/T=G/C=1②嘌呤的总数等于嘧啶的总数相等即A+T=G+C③含氮基与含酮羰基的碱基总数相等A+C=G+T④同一种生物的所有体细胞DNA 的碱基组成相同，与年龄、健康状况、外界环境无关，可作为该物种的特征，用不对称比率（A+T）/（G+C）衡量⑤亲缘越近的生物，其DNA 碱基组成越相近，即不对称比率越相近
（11）探针： 在核酸杂交的分析过程中，常将已知顺序的核苷酸片段用放射性同位素或荧光标记，这种带有一定标记的已知顺序的核酸片段称为探针
2. 问答题
（1）DNA 和RNA 在化学组成、分子结构、细胞内分布和生理功能上的主要区别是什么？
①化学组成：DNA 的基本单位是脱氧核糖核苷酸，每一分子脱氧核糖核苷酸包含一分子磷酸，一分子脱氧核糖和一分子含氮碱基，DNA 的含氮碱基有腺嘌呤（A ）、鸟嘌呤（G ）、胞嘧啶（C ）、胸腺嘧啶（T ）四种；RNA 的基本单位是核糖核苷酸，每一分子核糖核苷酸包含一分子磷酸、一分子核糖和一分子含氮碱基，RNA 的含氮碱基有腺嘌呤（A ）、鸟嘌呤（G ）、胞嘧啶（C ）、尿嘧啶（U ）四种。②分子结构：DNA 为双链分子，其中大多数是是链状结构大分子，也有少部分呈环状；RNA 为单链分子。③细胞内分布：DNA90%以上分布于细胞核，其余分布于核外如线粒体、叶绿体、质粒等；RNA 在细胞核和细胞液中都有分布。④生理功能：DNA 分子包含有生物物种的所有遗传信息；RNA 主要负责DNA 遗传信息的翻译和表达，分子量要比DNA 小得多，某些病毒RNA 也可作为遗传信息的载体
（2）简述DNA 双螺旋结构模型的要点及生物学意义
DNA 双螺旋结构的要点：①DNA 分子由两条多聚脱氧核糖核苷酸链（DNA 单链）组成。两条链沿着同一根轴平行盘绕，形成右手双螺旋结构。螺旋中两条链的方向相反，其中一条链的方向为5’→3’ ，另一条链的方向3’→5’。②碱基位于螺旋的内侧，磷酸和脱氧核糖位于螺旋外侧，碱基环平面与轴垂直，糖基环平面与碱基环平面呈90°角。③螺旋横截面的直径为2nm ，每条链相邻碱基平面之间的距离为0.34nm ，每10个核酸形成一个螺旋，其螺距高度为3.4nm 。④维持双螺旋的力是链间的碱基对所形成的氢键，碱基的互相结合具有严格的配对规律，嘌呤碱基的总数等于嘧啶碱基的总数
生物学意义：双螺旋结构模型提供了DNA 复制的机理，解释了遗传物质自我复制的机制。模型是两条链，而且碱基互补。复制之前，氢键断裂，氢键断裂，两条链彼此分开，每条链作为一个模板复制除一条新的互补链，这样就得到了两对链，解决了遗传复制中样板的分子基础
（3）DNA 的三级结构在原核生物和真核生物中各有什么特征？
绝大多数原核生物的DNA 都是共价封闭的环状双螺旋，如果再进一步盘绕则形成麻花状的超螺旋三级结构。真核生物中，双螺旋的DNA 分子围绕一蛋白质八聚体进行盘绕，从而形成特殊的串珠状结构，称为核小体，属于DNA 的三级结构
（4）细胞内含哪几种主要的RNA ？其结构和功能是什么？
细胞内的主要RNA 是mRNA 、tRNA 和rRNA 。
mRNA ：单链RNA ，功能是将DNA 的遗传信息传递到蛋白质合成基地——核糖核蛋白体
tRNA ：单链核酸，但在分子中的某些局部部位也可形成双螺旋结构，保守性最强。二级结构由于局部双螺旋的形成而呈现三叶草形，三级结构由三叶草形折叠而成，呈倒L 型。功能是将氨基酸活化搬运到核糖体，参与蛋白质的合成
rRNA ：细胞中含量最多（RNA 总量的80%），与蛋白质组成核蛋白体，作为蛋白质生物合成的场所。在原核生物中，有5S 、16S 、23S ，16S 的rRNA 参与构成蛋白体的小亚基，5S 和23S 的rRNA 参与构成核蛋白体的大亚基；在真核生物中，rRNA 有四种5S 、5.8S 、18S 、28S ，其中18S 参与构成核蛋白体小亚基，其余参与构成核蛋白体大亚基
（5）简述tRNA 的二级结构要点
tRNA 的二级结构呈三叶草形，包含以下区域：①氨基酸接受区：包含tRNA 的3’-末端和5’-末端，3’-末端的最后三个核苷酸残基都是CCA ，A 为核苷，氨基酸可与之形成酯，该去区在蛋白质合成中起携带氨基酸的作用②反密码区：与氨基酸接受区相对的一般含有七个核苷酸残基的区域，中间的三个核苷酸残基称为反密码子③二氢尿嘧啶区：该区域含有二氢尿嘧啶④T ψC 区：该区与二氢尿嘧啶区相对，假尿嘧啶核苷-胸腺嘧啶核糖核苷组成环（T ψC ）由7个核苷酸组成，通过由5对碱基组成的双螺旋区（T ψC 臂）与tRNA 其余部分相连，除个别例外，几乎所有的tRNA 在此环中都含有T ψC ⑤可变区：位于反密码去与T ψC 之间，不同的tRNA 在该区域中变化较大
（6）简述核酸的主要性质
①一般理化性质：固体DNA 为白色纤维状固体，RNA 为白色粉末状固体，均溶于水，不溶于一般的有机溶剂，在70%乙醇中形成沉淀，具有很强的旋光性，DNA 粘度较大，RNA 粘度小得多②两性和等电点：由于核酸分子中既具有酸性基团，有具有碱性基团，因而核酸具有两性性质。DNA 的等电点为4至4.5，RNA 的等电点2至2.5（RNA 存在核苷酸内的分子内氢键，促进电离）
③紫外吸收：核酸的吸收峰为260nm 左右的紫外线
④核酸的水解：核酸的水解有碱水解和酶水解两种方式，前者通过在碱性条件下没有选择性地断裂磷酸二酯键完成，后者可采用DNA 水解酶或RNA 水解酶，可以有选择性地切断磷酸二酯键（限制性核酸内切酶）或者没有选择性地切断
⑤核酸的变性：核酸的变性本质上是氢键的断裂，变成单链结构。DNA 的热变性过程是突变的，在很窄的温度区间内完成，其熔解温度满足2.44(Tm —69.3)=100(G+C)；RNA 由于只有局部的双螺旋区，所以变性行为引起的性质变化不明显
⑥核酸的复性：在适当条件下，变性核酸的互补链能够重新结合成双螺旋结构，DNA 的生物活性只能得到部分恢复，且出现减色效应，将热变性的DNA 骤然冷却时，DNA 不可能复性，缓慢冷却可以复性，分子量越大复性越困难，浓度越大，复性越困难
⑦核酸的分子杂交：在退火条件下，不同来源的DNA 互补链能够形成双链或者DNA 单链和RNA 单链的互补区形成DNA-RNA 杂合双链⑧含氮碱基的性质：存在酮式-烯醇式或氨式-亚胺式的互变异构，具有芳环、氨、酮、烯醇等相应的化学性质，并且具有弱碱性
第四章 酶
1. 名词解释
（1）酶：酶是一类具有高效性和专一性的生物催化剂
（2）单酶（单纯蛋白酶）：除了蛋白质外，不含有其他物质的酶，如脲酶等一般水解酶
（3）全酶（结合蛋白酶）：含酶蛋白（脱辅酶，决定反应底物的种类，即酶的专一性）和非蛋白小分子物质（传递氢、电子、基团，决定反应的类型、性质）的酶。酶蛋白与辅助因子单独存在时，没有催化活力，两部分结合称为全酶
（4）辅酶：与酶蛋白结合较松、容易脱离酶蛋白、可用透析法除去的小分子有机物或金属离子等辅助因子，如辅酶I 和辅酶II
（5）辅基：与酶蛋白结合较为紧密、不能通过透析除去，需要经过一定的化学处理才能与蛋白分开的小分子物质，如细胞色素氧化酶中的铁卟啉
※ 辅酶可辅基之间没有严格的界限，只是辅酶和辅基与酶蛋白结合的牢固程度不同
（6）单体酶：一般是由一条肽链组成，但有的也是由多条肽链组成的酶类（胰凝乳蛋白酶，3肽链，以二硫键连接），一般催化水解反应
（7）寡聚酶：寡聚酶是由两个或两个以上的亚基组成的酶，亚基可以相同也可以不同，亚基之间以次级键结合，彼此容易分开，多数寡聚酶在代谢中起调节作用
（8）多酶体系（多酶复合物）：由几种酶靠非共价键彼此嵌合而成，通常是系列反应中2-6个功能相关的酶组成，有利于一系列反应的连续进行，以提高酶的催化效率，同时便于机体对酶的调控
（9）酶的专一性：一种酶只能作用于一种物质物质或者结构相似的一类物质，促使其发生一定的化学反应，这种现象称为酶的专一性。酶的专一性包括结构专一性和立体异构专一性两类。结构专一性有相对专一性[包括键专一性（只能作用于一定的键，对键两边的基团没有要求）、基团专一性（除要求一定的键之外，对键一端的集团也有要求）]和绝对专一性（对于底物的化学结构要求非常严格，只作用于一种底物）两类。立体异构专一性（超专一）指当底物有立体异构体时，酶只能作用于其中的一种，对其对映体则没有作用
（10）诱导契合学说：酶的活性部位不是事先形成的，而是底物和酶相互作用后形成的，底物先引起酶构象的改变，使酶的催化和结合部位达到活性部位所需的方位，从而底物能与酶结合，进行酶催化下的化学反应
（11）中间产物学说：当酶催化某一化学反应时，酶首先与底物结合，形成中间符合产物（ES ），然后生成产物（P ），并释放酶，即E+SES →E+P
（12）酶的活性部位：酶分子中与底物直接结合，并催化底物发生化学反应的部位，有底物结合部位和催化部位组成，前者负责与底物的结合，后者负责催化底物键的断裂，决定酶促反应的类型，即酶的催化性质。酶活中心的体积占酶总体积的比例很小，是三维实体（即在一级结构上相距很远，但在空间结构上很近），通常处于分子表面的一个裂缝内，具有柔韧和可运动性
（13）必需基团：必需基团指参与构成酶活性中心和维持酶的特定构象所必需的基团，既包含活性中心的必需基团，也包括活性中心之外的必需基团
（14）酶促反应动力学：指研究酶促反应的速度以及影响此速度的各种因素的科学。前者体现酶的活力，后者体现影响酶的活力的因素。
（15）抗体酶：抗体酶是抗体的高度选择性和酶的高度催化作用结合的产物，本质上是一类具有催化活性的免疫球蛋白在可变区赋予了酶的属性，所以也称为催化性抗体。他是用事先设计好的抗原按照一般单克隆抗体制备的程序获得具有催化反应活性的抗体，一般情况下这些抗体具有酶反应的特征。
（16）核酶：指具有催化活性的RNA ，按照作用底物分类，分为催化分子内反应的核酶（包括自我剪接核酶和自我剪切核酶）和催化分子间反应的核酶。所以说RNA 是一种既能携带遗传信息，又具有生物催化功能的生物分子
（17）同工酶：指有机体内催化同一种化学反应，但其酶蛋白本身的分子结构组成有所不同的一组酶，这类酶通常由两个或以上的肽链聚合而成，它们的生理性质及理化性质不同
2. 问答题
（1）酶作为催化剂有哪些特点？
①酶作为催化剂的特点：酶的催化作用具有高效性、高度专一性，同时酶易失活、活性收到调节、控制，有些酶需要辅助因子，反应条件温和②酶和一般催化剂的共性：只能催化热力学上允许进行的反应，自身不参与反应，不能改变平衡常数
（2）阐述酶的化学本质
绝大多数酶的化学本质是蛋白质（只有有催化作用的蛋白质才成为酶），少数为RNA 。单纯酶只含有蛋白质；结合酶含有蛋白质和非蛋白小分子物质，其蛋白质和辅助因子单独存在时没有催化作用。辅助因子可以是小分子有机化合物或金属离子，分为辅酶和辅基两类，辅酶可用物理方法除去，辅基只能通过化学处理除去，但二者间没有明显界限。通常一种酶蛋白只有与某一特定的辅酶结合才能成为有活性的全酶，并且一种辅酶可以与多种不同的酶蛋白结合，组成具有不同专一性的全酶
（3）酶的专一性有哪几类？如何解释酶的专一性？
酶的专一性分为结构专一性和立体异构专一性。结构专一性包括相对专一性和绝对专一性。相对专一性包括键专一性（只作用于一定的键，不对基团有要求）和基团专一性（不但对键有要求，也对基团有要求）；绝对专一性指酶只作用于一种底物，对其化学结构要求非常严格。立体异构专一性是当底物有立体异构体时，酶只对其中的一种有作用，对其对映体则没有作用
（4）辅基和辅酶有何不同？在酶催化反应中它们起什么作用？
辅酶与酶蛋白结合较松，容易脱离酶蛋白，可用透析法除去小分子有机物。辅基与酶蛋白结合较紧，不能通过透析除去，需要经过一定的化学处理才能分开酶蛋白和辅基。辅酶和辅基在酶促反应中起传递氢、电子、基团的作用，决定反应的类型和性质
（5）根据国际酶学委员会的建议，如何对酶进行统一分类和命名？
①根据国际酶学委员会的规定，按酶促反应的类型，将酶分为6大类：氧化还原酶（编号1）、转移酶（编号2）、水解酶（编号3）、裂合酶（编号4）、异构酶（编号5）、合成酶（编号6）②根据底物中被作用的基团或键的特点将每一大类分成若干个亚类，每个亚类按正整数顺序编号③每个亚类仍可分为亚亚类，按照正整数顺序编号④按照酶在亚亚类中的排号确定第四个数字⑤每个酶的分类编号由四个数字组成，中间用“. ”隔开，并在编号之前冠以E.C.
（6）根据国际酶学委员会的建议，酶分为哪几大类？每一大类催化的化学反应的特点是什么？请指出以下几种酶分别属于那一大类酶：a. 葡糖磷酸异构酶b. 蛋
h. 胆碱转乙酰酶i. 醇脱氢酶j. 草酰乙酸脱羧酶k. 天冬酰胺合成酶l. 碳酸酐酶 ①酶是催化剂，因此遵循一般催化剂的规律，即能加速化学反应速率，具有微量高效性；只能加速热力学上可能的反应；只能缩短平衡达到的时间，不改变平衡点；对正反应和逆反应有同等的催化作用②酶加速反应的本质——降低活化能：反应体系中活化分子越多，化学反应速率越快。酶通过降低活化能，间
接增加活化分子数，使得化学反应加速③酶的催化方式——过渡态理论：在酶促反应中，酶和底物首先生成不稳定的中间产物，之后分解成为产物和酶，反应中间产物具有比E+S更低的能量，因此活化能降低，反应加速
（8）阐述酶具有高效催化的分子机理（阐述与酶高催化效率有关的因素）
①底物和酶的临近效应和定向效应：临近效应是指底物与酶结合性成中间复合物以后，使底物之间和底物间、酶的催化基团与底物之间集合于同一分子而使有效浓度得以极大提高，使分子间的反应变成了近似分子内的反应，使反应速率大大增加
②促进底物过渡态形成的非共价作用：酶的的活性中心的某些基团或离子可以使反应底物分子内中的某些基团的电子云密度增加或降低，产生“电子张力”，使敏感的一端更加敏感，底物分子发生形变，底物比较接近它的过渡态，形成相互契合的酶-底物复合物，降低了反应活化能，使反应易于发生
③诱导契合学说：酶分子具有一定的柔韧性，其作用的专一性不仅取决于酶和底物的正确结合，也取决于酶的催化基团有正确的空间取位。当底物与酶的结合部位结合时，产生相互诱导，使得酶的构象发生变化，酶与底物完全契合，反应发生
④酶促反应的机理：酶促反应有酸碱催化、共价催化和金属离子催化三种机理。酸碱催化过程中，酶瞬间向反应物提供质子或者接受质子以稳定过渡态、加速反应。共价催化中，亲核或亲电子催化剂能放出电子或吸收电子并作用底物形成正电荷中心或负电荷中心，形成不稳定的共价中间络合物
（9）阐述酶活性部位的组成与特点
酶的活性中心由结合部位和催化部位组成，结合部位负责与底物的结合，决定酶的专一性，催化部位负责催化底物键的断裂形成新键，决定酶的催化性质。活性部位的共同特点：①活性部位只占酶分子总体积相当小的一部分②酶的活性部位具有三维实体，在一级结构上可能相距很远，但在空间结构上可能很接近③底物和酶的活性部位有诱导契合作用④酶的活性部位是位于酶分子表面的一个裂缝内⑤底物通过次级键较弱的力结合到酶上⑥酶的活性部位具有柔韧性和可运动性，酶变性过程中，活性部位最先被破坏
（10）影响酶催化反应速度的因素有哪些？这些因素如何影响酶促反应速度？
第一，抑制剂的影响作用。抑制剂指能够使酶的必需基团的化学性质改变而降低酶活性甚至使酶完全丧失活性的物质。抑制剂的影响作用可分为失活作用和变性作用，失活作用指使酶蛋白变性而引起活性丧失的作用；抑制作用指使酶的必需基团的化学性质改变，但酶未变性，而引起酶活力的降低或丧失，分为可逆抑制作用（包括竞争性抑制作用、非竞争性抑制作用、反竞争性抑制作用）和不可逆抑制作用，两者可以用能否使用透析、超滤等物理方法除去抑制剂使酶复性区别，可逆抑制可以用物理方法除去抑制剂，不可逆抑制不能物理方法除去抑制剂。
第二，温度对酶作用的影响。每种酶有自身的酶反应最适温度，温度的影响具有两面性，即反应速率随着温度升高而加快，但酶的蛋白质结构在高温下出现热变性现象。
第三，pH 对酶作用的影响。酶的活力受pH 的影响，在一定pH 下，酶表现出最大活力，高于或低于该pH ，酶的活性均受到影响。过酸或过碱的环境使酶的空间结构破坏，引起酶构象的改变，酶活性丧失；当pH 改变不是很剧烈时，酶的活性受到影响，但未变性；pH 影响维持酶空间结构的有关基团的解离
第四，激活剂的影响。激活剂能够提高酶活性，大部分是无机离子或简单的有机物
第五，酶浓度的影响。在底物足够过量而其他条件固定的条件下，若反应系统中不含有抑制酶活性的物质及其他不利于酶发挥作用的因素，酶促反应的反应速率与酶的浓度成正比
（11）如何区别竞争性抑制剂、非竞争性抑制剂和反竞争性抑制剂？并分别简述它们的动力学特点
竞争性抑制：抑制剂（I ）与底物（S ）竞争酶的结合部位，从而影响了底物与酶的正常结合，抑制剂的结构与底物类似，抑制程度取决于底物及抑制剂的
相对浓度，抑制作用可以通过增加底物浓度解除。其动力学特点是V max 不变，但达到V max 时所需的底物浓度增大，K m 变大并随[I]的增加而增加，双倒数作图直线交于纵轴。
非竞争性抑制：底物和抑制剂同时和酶结合，两者没有竞争作用，但中间的三元复合物不能分解为产物，酶活性降低，抑制剂结构与底物没有共同之处，抑制剂与酶活性部位以外的基团结合，抑制作用不能通过增加底物浓度解除。动力学特点：V max 减小，K m 不变，双倒数作图交于横轴。
反竞争性抑制：抑制剂与ES 复合物结合，形成EIS ，不能与酶直接结合，但三元复合物不能转换为产物，从而抑制酶的活性。动力学特点：V max 减小K m 减小双倒数作图呈一组平行线
第五章 糖代谢
1. 名词解释
（1）糖酵解：1mol 葡萄糖变成2mol 丙酮酸并伴随A TP 生成的过程称为糖酵解，有时也称1mol 葡萄糖到2mol 乳酸的过程为糖酵解，分为糖裂解阶段、醛氧化成酸阶段和丙酮酸的继续氧化阶段
（2）三羧酸循环：由乙酰CoA 与草酰乙酸缩合形成柠檬酸开始，经反复脱氢、脱羧再生成草酰乙酸循环反应称为三羧酸循环，也称为柠檬酸循环和Kerbs 循环
（3）磷酸戊糖途径：磷酸己糖经过以磷酸戊糖为代表的中间产物形成磷酸核糖和NADPH 的过程称为磷酸戊糖途径，主要存在于细胞质中
（4）糖异生作用：对于植物来说指光合作用，即在植物的叶绿体重在光能驱动下二氧化碳和水合成葡萄糖，放出氧气的过程；对于动物来说，指由非糖物质转变成葡萄糖或糖原的过程，原料为乳酸、甘油、丙酮酸、生糖氨基酸等，部位为肝脏和肾脏
（5）糖原的合成作用：由葡萄糖合成糖原的过程称为糖原合成作用，包括活化、缩合和分支三个阶段，为需能过程
（6）糖原异生：由非糖物质转变为糖原的过程称为糖原异生过程
2. 问答题
（1）写出糖酵解的产能步骤，并进行能量计算。
产能过程：①葡萄糖经过活化产生6-磷酸葡萄糖②6-磷酸葡萄糖变构成为6-磷酸果糖③6-磷酸果糖活化为1,6-二磷酸果糖④1,6-二磷酸葡萄糖裂解形成两分子磷酸二羟丙酮⑤磷酸二羟丙酮异构成为3-磷酸甘油醛⑥3-磷酸甘油醛脱氢加磷酸形成1,3-二磷酸甘油酸⑦1,3-二磷酸甘油酸脱去Pi 产能形成3-磷酸甘油酸⑧3-磷酸甘油酸异构生成2-磷酸甘油酸⑨2-磷酸甘油酸脱水形成磷酸烯醇式丙酮⑩磷酸烯醇式丙酮脱去Pi 产能得到丙酮酸
能量计算：当以葡萄糖为起始物时，⑦、⑩各得到2分子ATP ，在①和③各消耗1分子A TP ，共产生2分子ATP ；当以细胞内多糖为起始物时，在⑦、⑩各得到2分子ATP ，在①消耗1分子A TP ，共产生3分子ATP
（2）写出三羧酸酸循环产能步骤，并进行能量计算。
三羧酸循环的第一阶段为糖酵解，一分子葡萄糖产生2分子ATP ，2分子NADH ，2分子H +，2分子丙酮酸，等价于7分子A TP 。
第二阶段为脱碳脱氢阶段，由丙酮酸形成乙酰CoA ，同时1分子丙酮酸生成1分子NADH 和1分子CO 2。
第三阶段包括10步反应，实现草酰乙酸的循环，过程为：草酰乙酸和乙酰CoA 形成柠檬酸→柠檬酸变构为异柠檬酸→异柠檬酸脱氢（有1分子NADH 和1分子H +形成）生成草酰琥珀酸→草酰琥珀酸脱羧（生成CO 2）生成α-酮戊二酸→α-酮戊二酸脱氢（有1分子NADH 和1分子H +形成）脱羧（生成CO 2）形成琥珀酰CoA →琥珀酰CoA 形成琥珀酸（有1分子GTP 生成，等价于1分子ATP ）→琥珀酸脱氢（有FADH 2形成）形成延胡索酸→延胡索酸加水形成苹果酸→苹果酸脱氢生成（有1分子NADH 和1分子H +形成）草酰乙酸。
1分子葡萄糖生成的2分子丙酮酸经三羧酸循环生成20分子ATP ，葡萄糖生成丙酮酸的过程中产生7分子ATP ，丙酮酸转化成乙酰辅酶A 生成5分子ATP ，整个彻底氧化过程产生32分子ATP 。
（3）淀粉是通过什么途径可以一步一步降解为CO 2和水，及其反应部位。
淀粉在细胞外经过胞外水解酶的作用得到单糖，再经胞内降解的作用生成1-磷酸葡萄糖，参与到糖酵解和三羧酸循环中。其中胞外分解中三种酶的作用部位是：α-淀粉酶在淀粉分子内部任意水解α-1,4糖苷键；β-淀粉酶从非还原端开始，水解α-1,4糖苷键，依次水解下一个β-麦芽糖单位；脱支酶水解α-淀粉酶和β-淀粉酶作用后剩下的极限糊精中的α-1,6糖苷键。
（4）简述糖酵解的生物学意义
①糖酵解是机体缺氧时的主要供能方式，如剧烈运动和在高原环境中时②糖酵解是某些厌氧生物或机体供氧充足情况下少数组织的能量来源，如成熟红细胞、神经组织、白细胞、骨髓、肿瘤细胞等③肝脏的糖酵解途径的主要功能是为其他代谢提供合成原料
（5）简述三羧酸循环的生物学意义
①三羧酸循环是糖类、脂肪和蛋白质的共同氧化途径②三羧酸循环是三大物质代谢联系的枢纽，其中间酸是合成其他化合物的碳骨架
（6）磷酸戊糖途径分为哪两个阶段，并简述其生物学意义。
磷酸戊糖途径分为氧化阶段（脱碳产能）和非氧化阶段（重组）。氧化阶段过程为：6-磷酸葡萄糖脱氢（有1分子NADH 和1分子H +形成）形成6-磷酸葡萄糖酸，6-磷酸葡萄糖酸脱氢脱碳（有1分子NADH 、1分子H +、1分子CO 2形成）5-磷酸核酮糖。非氧化阶段过程为：5-磷酸核酮糖异构化形成5-磷酸核糖，5-磷酸核酮糖差向异构为5-磷酸木酮糖，5-磷酸核糖与5-磷酸木酮糖反应得到7-磷酸景天酮糖和3-磷酸甘油醛，7-磷酸景天酮糖和3-磷酸甘油醛反应得到6-磷酸果糖和4-磷酸赤藓糖
意义：①产物磷酸核糖用于DNA 、RNA 的合成，木酮糖参与光合作用固定CO 2，各种单糖用于合成各类多糖②提供NADPH 作为供氢体参与多种代谢反应，为体内代谢反应提供还原力
（7）简述乙醛酸循环的生物学意义
乙醛酸循环的意义不在于产能，而在于使得油料作物种子能够利用自身的油脂产生能量和维持以乙酸为食的原始细菌的生存
（8）简述糖原的合成过程
①活化阶段（由葡萄糖生成UDPG 的过程，耗能）：葡萄糖与ATP 反应形成6-磷酸葡萄糖和ADP ，6-磷酸葡萄糖异构为1-磷酸葡萄糖，1-磷酸葡萄糖转变为尿苷二磷酸葡萄糖（UDPG ）②缩合阶段：UDPG 与引物（麦芽糖等）在糖原合酶的催化下生成比引物多一个糖单位的分子和UDP ③当直链长度达到12葡萄糖残基以上时，在分支酶的催化下，将距离链末端6~7个葡萄糖残基组成的寡糖链由α-1,4-糖苷键转变为α-1,6-糖苷键，使糖原出现分支
第六章 生物氧化
1. 名词解释
（1）新陈代谢：反之生物与周围环境进行物质与能量交换的过程，是物质代谢和能量代谢的有机统一；包括同化作用（需能的生物小分子合成生物大分子）和异化总用（释放能量的生物大分子分解为生物小分子），其中物质的交换过程称为物质代谢，能量的交换过程称为能量代谢；具有如下特点：①由酶催化，反应条件温和②诸多反应有严格顺序，彼此协调③对周围环境的高度适应
（2）高能化合物：在生化反应中，某些化合物随水解反应或集团基团转移反应可释放出大量的自由能，称为高能化合物，其水解反应ΔG 0＜5kcal/mol
（3）生物氧化：营养物质在生物体内经过氧化分解最终生成CO 2和H 2O ，并释放能量的过程。与体外氧化具有如下相同点：生物氧化中底物的加氧、脱氢、失电子，遵循氧化还原，反应的一般规律；物质在体内氧化的需氧量、最终产物和释放的能量总量相同。不同点：生物氧化在体内温和环境经酶催化逐步释放能量，体外氧化能量一次性突然释放；生物氧化中代谢物脱下的氢与氧结合形成水，有机酸脱羧产生二氧化碳；体外氧化氧直接与碳和氢结合生成CO 2和H 2O
（4）呼吸链：代谢物脱下的成对氢原子通过多种酶和辅酶所催化的连锁反应逐步传递，最终与氧结合生成水，这一系列酶和辅酶称为呼吸链，又称电子传递链，由递氢体和电子传递体组成
（5）氧化磷酸化：氧化磷酸化是体内A TP 生成的一种方式，是指在呼吸链电子传递过程中偶联的ADP 磷酸化，形成ATP ，又称为偶联磷酸化
（6）底物磷酸化：底物磷酸化是体内A TP 生成的一种方式，是底物分子内部能量的重新排布，生成高能键，使ADP 磷酸化形成A TP 的过程
（7）磷氧比：指物质氧化时，每消耗1mol 氧原子所对应消耗的无机磷酸摩尔数，即生成ATP 的摩尔数
2. 问答题
（1）生物体的新陈代谢有哪些共同的特点？研究代谢有哪些主要方法？
新陈代谢的共同特点：①由酶催化，反应条件温和②诸多反应有严格顺序，彼此协调③对周围环境的高度适应。研究代谢的主要方法：①活体内（in vivo）和活体外实验（in vitro），前者在正常生理条件下，在神经、体液调节机制下的整体代谢情况，后者是利用组织匀浆、分离的组织切片或体外培养的细胞、细胞器以及细胞提取物②同位素示踪：追踪代谢过程中被同位素标记的中间产物及标记位置③代谢途径阻断：采用抗代谢物或酶的阻断抑制剂抑制某一环节，观察被抑制后的情况④突变体研究方法：利用基因和酶的对应关系观察基因突变使酶的缺失和底物的堆积对突变体的影响
（2）简述生物氧化的特点。
生物氧化体外氧化具有如下相同点：生物氧化中底物的加氧、脱氢、失电子，遵循氧化还原，反应的一般规律；物质在体内氧化的需氧量、最终产物和释放的能量总量相同。不同点：生物氧化在体内温和环境经酶催化逐步释放能量，体外氧化能量一次性突然释放；生物氧化中代谢物脱下的氢与氧结合形成水，有机酸脱羧产生二氧化碳；体外氧化氧直接与碳和氢结合生成CO 2和H 2O
（3）呼吸链中如何确定传递体的顺序？请写出呼吸链中复合体Ⅰ、辅酶Q 、复合体Ⅱ、复合体Ⅲ、细胞色素c 、复合体Ⅳ传递氢原子和电子的顺序。
传递体的顺序由下列实验确定：①标准氧化和还原电位②拆开和重组③特异抑制剂阻断④还原状态呼吸链缓慢给氧。
电子、氢传递顺序：
琥珀酸 （4
氧化磷酸化中，对NADH 链，有三个偶联部位（ATP 生成部位），P/O比为2.5，即产生2.5molATP ；对琥珀酸链中，有两个偶联部位P/O比为1.5，即产生
1.5molATP 。当电子经过呼吸链传递时，可将质子从线粒体内膜的基质侧泵到内膜胞浆侧，产生膜内外电化学梯度储存能量，当质子顺浓度梯度回流时，驱动
ADP 与Pi 形成ATP
第七章 脂代谢
1. 名词解释：
（1）脂肪动员：贮存于脂肪细胞中的甘油三酯在激素敏感脂肪酶（HSL ）的催化下水解并释放出脂肪酸，供给全身各组织细胞摄取利用的过程称为脂肪动员
（2）脂肪酸的β氧化：在原核生物细胞质和真核生物线粒体基质中，脂肪酸的β-C 原子的共价键断开，C 原子被氧化形成羰基，分解出一个乙酰CoA 的过程称为脂肪酸的氧化
（3）酮体：脂肪酸在肝脏中氧化分解所生成的乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮三种中间产物统称为酮体
（4）胰脂肪酶：胰腺分泌的一种脂肪酶，在小肠水解食物甘油三酯的C-1和C-3位脂键，生成脂肪酸和甘油一脂。
（5）血浆脂蛋白：由脂类与载脂蛋白构成，是脂类在血浆中的存在形式和转运形式。
（6）载脂蛋白：血浆脂蛋白中的蛋白质成分。
（7）CM ：即乳糜微粒，一种血浆脂蛋白，形成于小肠黏膜，功能是转运来自食物的外源性甘油三酯。
（8）脂蛋白脂酶：位于毛细血管内皮细胞表面，催化CM 、VLDL 的甘油三酯水解生成脂肪酸和甘油。
（9）VLDL ：即极低密度脂蛋白，一种血浆脂蛋白，形成于肝脏，功能是转运肝脏合成的内源性甘油三酯。
（10）激素敏感性脂酶：位于脂肪细胞内的一种脂肪酶，是催化脂肪动员的关键酶，其活性受多种激素的调节。
（11）脂肪肝：脂肪在肝脏内积累过多形成脂肪肝，这时肝脏被脂肪细胞所浸渗，形成非功能性脂肪组织。
（12）HMG －CoA 还原酶：位于滑面内质网上，催化NADH 还原HMG －CoA 生成甲羟戊酸，是催化胆固醇合成的关键酶。
2. 问答题
（1）简述三脂酰甘油的水解及甘油的氧化
三脂酰甘油的水解过程即脂肪动员过程，甘油三酯在激素敏感脂肪酶（HSL ）的催化下水解并释放出脂肪酸，甘油只能在肝脏中异生为糖或参与糖代谢氧化，脂肪酸则可以提供给各处细胞降解产能。甘油经甘油激酶的催化，在A TP 的供能下形成3-磷酸甘油，经脱氢酶的催化形成磷酸二羟丙酮，参与到糖酵解过程形成丙酮酸，最终经三羧酸循环彻底氧化分解为CO 2和H 2O ，此为氧化途径之一。或者3-磷酸甘油逆向进行糖酵解过程，得到葡萄糖参与到糖的氧化分解过程中，此为另一条氧化途径
（2）1mol 硬脂酸彻底氧化可产生多少mol ATP（写出计算过程）？
硬脂酸含有18个C 原子，可以进行8次β氧化，得到9分子乙酰辅酶A （等价于27分子A TP ），9分子乙酰CoA （经三羧酸循环得到90分子ATP ），去掉活化消耗2分子ATP ，每一次β氧化中产生1分子FADH 2（相当于1.5分子A TP ）和1分子NADH ，共8次，有8×（1.5+2.5）=32分子ATP 产生。因而共计产生90+32-2=120分子ATP
（3）简述血浆脂蛋白及其分类与功能
不同血浆脂蛋白的形成场所不同，功能不同，代谢过程也不同：①CM 形成于小肠黏膜，功能是转运来自食物的甘油三酯。②VLDL 形成于肝脏，功能是转运肝脏合成的甘油三酯。③LDL 是在血浆中由VLDL 转化而来的，功能是从肝脏向肝外组织转运胆固醇。④HDL 主要形成于肝脏，少量形成于小肠，功能是从肝外组织向肝脏转运胆固醇。
（4）试述脂肪酸β氧化含义、场所、过程及所需酶
β氧化：脂肪酸分解代谢途径之一，脂肪酸通过该途径氧化降解成乙酰CoA ，反应主要发生在β碳原子上。
脂肪酸氧化有多条途径，其中最主要的是β氧化：①脂肪酸由位于线粒体外膜上的脂酰CoA 合成酶催化活化成脂酰CoA 。②脂酰CoA 以肉碱为载体转运进入线粒体。需要肉碱酰基转移酶I 、肉碱酰基转移酶Ⅱ催化。③脂酰CoA 接下来的氧化过程包括脱氢、加水、再脱氢和硫解四步反应，最终降解成乙酰CoA ，由脂酰CoA 脱氢酶、a ，β-烯脂酰CoA 水化酶、β-羟脂酰CoA 脱氢酶、β-酮脂酰CoA 硫解酶催化。
（5）试述酮体代谢及其生理意义
①酮体包括乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮，以乙酰CoA 为原料在肝脏线粒体内合成。②乙酰乙酸和β-羟丁酸通过血液循环运送到肝外组织，在线粒体内被氧化分解；丙酮不能被利用，主要随尿液排出体外。当血浆中酮体水平异常升高时，丙酮也可以由肺呼出。③酮体是脂肪酸分解代谢的正常产物，是乙酰CoA 的转运形式。④肝脏的β氧化能力最强，可以为其他组织代加工，把脂肪酸氧化成乙酰CoA 。不过，乙酰CoA 不能直接透过细胞膜进行转运，必须转化成可以转运的形式。⑤酮体是水溶性小分子，容易透过毛细血管壁，被肝外组织特别是心脏、肾脏和骨骼吸收利用。⑥饥饿时血糖水平下降，脑组织也可以利用酮体。
（6）试述脂肪酸合成原料的来源和脂肪酸合成场所
①除了从食物摄取之外，脂肪酸主要在体内合成。②乙酰CoA 和NADPH 是脂肪酸的合成原料：糖类、脂类和蛋白质分解代谢均可以产生乙酰CoA ，NADPH 主要来自磷酸戊糖途径。③脂肪酸合成还需要A TP 、生物素、CO2和Mn2+或Mg2+等。④脂肪酸是在肝脏、乳腺和脂肪组织等的细胞液中合成的。⑤肝脏是人体内脂肪酸合成最活跃的场所，其合成能力较脂肪组织大8～9倍。
（7）简述体内糖转化成脂肪的过程
①葡萄糖经过有氧氧化途径可生成乙酰CoA ，葡萄糖经过磷酸戊糖途径可生成NADPH 。乙酰CoA 和NADPH 可用来合成脂肪酸。②糖代谢可产生A TP ，A TP 可将脂肪酸活化成脂酰CoA 。③葡萄糖在酵解途径中产生的磷酸二羟丙酮可还原成3-磷酸甘油。④3-磷酸甘油可与3分子脂酰CoA 缩合，生成甘油三酯。
（8）脂肪酸除β-氧化外，还有哪些氧化途径？
除β-氧化外，还有对于带支链的脂肪酸或奇数C 脂肪酸、过长脂肪酸的α-氧化和特殊微生物具备的ω-氧化（快速双向的β-氧化）
（9）比较脂肪酸的β-氧化与从头合成的不同
①在正常情况下，酮体是肝脏输出能源的一种形式，由于酮体的分子较小，故被肝外组织氧化利用，成为肝脏向肝外输出能源的一种形式②在饥饿或疾病情况下为重要器官提供必要的能源。在长期饥饿或者某些疾病的情况下，由于葡萄糖的供应不足，心、脑等器官也可转变来利用酮体氧化分解供能
（11）不饱和脂肪酸与饱和脂肪酸氧化途径的区别？
不饱和脂肪酸的氧化途径与饱和脂肪酸的氧化途径基本相同，所不同的是，含一个双键的不饱和脂肪酸，还需要一个顺反-烯酯酰CoA 异构酶将不饱和脂肪酸分解产物中的顺式结构中间产物变为反式结构，使其成为β-氧化中烯酯酰CoA 水合酶的正常底物。含一个以上双键的脂肪酸除需要顺-反-烯酯酰CoA 异构酶外，还需要β-羟脂酰CoA 差向异构酶将中间产物中的D-β-羟脂酰CoA 转变成L （+）-β-羟脂酰CoA 才能按照正常β-氧化途径氧化分解
（12）脂肪酸是如何生物合成？
从无到有途径（脂肪酸的从头合成）：①转运：由于脂酰CoA 溶解性差，难以通过线粒体膜，因此以脂肪或糖类分解产生的乙酰CoA 的形式穿过线粒体膜进入细胞质中。②羧化：乙酰CoA 在乙酰CoA 羧化酶的催化下转化为丙二酸单酰CoA ③连接载体蛋白：丙二酸单酰CoA 与脂酰基载体蛋白（ACP ）的氨基酸臂连接④碳原子数的增加（合成脂酰乙酰ACP ）：a. 乙酰CoA 在ACP 转酰基酶的催化下，将其酰基转移到ACP 上生成乙酰ACP ，接着乙酰基转移到β-酮脂酰ACP 合成酶上。丙二酸单酰CoA 在丙二酸单酰CoA-ACP 转酰基酶催化下，将其丙二酰基转移到ACP 上形成丙二酸单酰ACP 。b. 乙酰化的β-酮脂酰ACP 合成酶与丙二酸单酰ACP 反应，将其乙酰基转移到丙二酸单酰ACP 上，得到乙酰乙酰ACP ，同时丙二酸单酰-ACP 自由羧基发生脱羧，释放CO 2。c. 乙酰乙酰ACP 在β-酮脂酰ACP 还原酶的催化下被NADPH+H+还原生成β-羟丁酰ACP ，β-羟丁酰ACP 在β-羟丁酰ACP 脱水酶的催化下脱水形成α, β-丁烯酰ACP 。d. 丁烯酰ACP 在烯脂酰-ACP 还原酶的催化下被NADPH+H+还原为丁酰ACP ，完成一轮合成，C 原子数增加2个。
第八章 蛋白质代谢
1. 名词解释
（1）氮平衡：比较一个人或动物每日摄入氮量和排出氮量之间的关系叫氮平衡。正常时每日摄入量和排出量处于动态平衡中，称为氮总平衡；当摄入量多于排出量时，称为氮正平衡；当摄入量少于排出量时称为氮负平衡
（2）氨基酸代谢库：食物蛋白质经消化吸收产生的氨基酸（外源性氨基酸）与体内组织蛋白降解产生的氨基酸以及其他物质经代谢转变而来的氨基酸（内源性氨基酸）混在一起，分布于体内各处，参与代谢，称为氨基酸代谢库
（3）氨中毒：若外界环境NH 3大量进入细胞或细胞内NH 3大量积累，造成α-酮戊二酸的大量转化和NADPH 的大量消耗，使得三羧酸循环中断，能量供应受阻，某些敏感器官的功能障碍，表现出语言障碍、视力模糊、昏迷直至死亡的现象称为氨中毒
（4）必需氨基酸：脊椎动物体内需要而自身又不能合成、必须由食物供给的一组标准氨基酸。
（5）蛋白质的互补作用：将不同种类营养价值较低的蛋白质混合食用，可以互相补充所缺少的必需氨基酸，从而提高其营养价值，称为蛋白质的互补作用。
（6）腐败：在肠道内的消化过程中，未被消化的食物蛋白和未被吸收的消化产物在大肠下部受肠道菌作用，产生一系列对人体有害的物质，如胺类、酚类、吲哚类、H2S 、NH3和CH4等，这一过程称为腐败。
（7）丙氨酸一葡萄糖循环：一个有转氨基、糖异生、糖酵解联合组成的氨的转运途径，存在于肌肉组织中，氨基酸的氨基可以通过该循环转运至肝脏，合成尿
素排出体外。
（8）一碳单位：有些氨基酸在分解代谢过程中可以产生含有一个碳原子的活性基团，称为一碳单位。
（9）SAM ：即S-腺苷甲硫氨酸，又称为活性甲硫氨酸，由甲硫氨酸腺苷转移酶催化甲硫氨酸与ATP 反应生成，分子内所含的甲基称为活性甲基，是一碳单位。
（10）儿茶酚胺：多巴胺、去甲肾上腺素和肾上腺素的统称，由酪氨酸代谢生成。
（11）生糖氨基酸：能通过代谢转变成糖的氨基酸，按照糖代谢途径进行代谢。包括丙氨酸、精氨酸、天冬酰胺、天冬氨酸、半胱氨酸、谷氨酸、谷氨酰胺、甘氨酸、组氨酸、甲硫氨酸、脯氨酸、丝氨酸、苏氨酸、异亮氨酸、缬氨酸等15种。可代谢转变成丙酮酸、α-酮戊二酸、琥珀乙酰CoA 等，再通过这些中间产物变成葡萄糖和糖原
（12）生酮氨基酸：分解代谢过程中能转变成酮体的氨基酸，按照脂肪酸的代谢途径进行代谢，共有异亮氨酸、亮氨酸、赖氨酸、色氨酸、苯丙氨酸和酪氨酸6种，这些氨基酸能在肝中产生酮体或乙酰乙酸
（13）氨基酸的脱氨作用：α-氨基酸脱去氨基生成α-酮酸的过程称为脱氨作用，是氨基酸分解代谢的最主要途径，包括氧化脱氨作用、转氨基作用、联合脱氨作用和非氧化脱氨作用等几种形式
（14）尿素循环（鸟氨酸循环）：哺乳、两栖类动物通过排出尿素排出氨的过程，由于反应从鸟氨酸开始，最终回到鸟氨酸，称为鸟氨酸循环，由于氨的最终排出形式为尿素，又称为尿素循环
2. 问答题
（1）简述蛋白质的酶促水解？
蛋白质水解为氨基酸的过程需要蛋白酶和肽酶的共同作用，同时涉及到胃液的酸性对蛋白质空间结构的破坏。蛋白质进入胃之后，在酸性胃液和胃蛋白酶原的作用下结构变松散，在胃蛋白酶的催化下，水解为多肽、寡肽和少量氨基酸。多肽片段进入小肠后，在肽链外切酶（羧肽酶A 、羧肽酶B 、氨基肽酶、二肽酶）和肽链内切酶（胰蛋白酶、糜蛋白酶、弹性蛋白酶等）的作用下，被完全水解为氨基酸，由肠道粘膜上皮细胞吸收进入机体，以游离氨基酸的形式有血液循环送到肝脏。
（2）简述体内有哪些氨基酸脱氨方式
①氧化脱氨作用：α-氨基酸在脱氨酶的催化下氧化生成α-酮酸，消耗氧并产生氨的过程，首先氨基酸脱氢生成亚氨基酸，之后水解加氢生成α-酮酸
②转氨基作用：在转氨酶的催化下，α-氨基酸的α-氨基转移到α-酮酸的羰基上，使酮酸形成相应的氨基酸，而原来的酮酸失去氨基变为相应的α-酮酸。多数转氨酶优先利用α-酮戊二酸为氨基的受体，这一过程是一个可逆的平衡过程
③联合脱氨作用：联合脱氨有两种反应途径：a. 转氨酶和L-谷氨酸脱氢酶联合催化的联合脱氨基作用，这一过程中首先进行转氨基作用，氨基酸在转氨酶的催化下将α-氨基转移到α-酮戊二酸生成谷氨酸，而后进行氧化脱氨作用。b. 转氨酶和腺苷酸脱氢酶催化的联合脱氨作用：氨基酸通过连续的转氨基作用将α-氨基转移到草酰乙酸生成天冬氨酸，天冬氨酸将此氨基转移给次黄嘌呤核苷酸（IMP ）生成腺嘌呤核苷酸（AMP ），AMP 在腺苷酸脱氨酶的作用下脱去氨基生成氨和IMP ，IMP 可以继续参加前面的反应。
（3）简述尿素循环的过程
①鸟氨酸与二氧化碳和氨作用，合成瓜氨酸②瓜氨酸与氨作用合成精氨酸③精氨酸被肝脏中的精氨酸水解酶水解产生尿素和重新释放出鸟氨酸。反应从鸟氨酸开始，结果又重新回到了鸟氨酸，形成了一个闭路循环，称为鸟氨酸循环（又称为尿素循环）
（4）简述不同生物类型排氨的方式
各种生物根据连接、安全的原则进行排氨。直接排氨不消耗能量但是毒性大，对于体内水循环迅速的水生生物来说，氨浓度低，扩散流失快，毒性小。转化排氨中，最终产物形式越复杂，排氨越安全，但能量消耗越大，对于体内水循环慢的哺乳、两栖动物，氨浓度较高，需要消耗能量使其转化为较简单、低毒的尿素形式。对于需水更少的鸟类和爬行类，则需要将氨转变为尿酸排出体外。对于高等植物，以谷氨酰胺或天冬酰胺的形式储存氨，不排氨
（5）简述α-酮酸的代谢去路
①当合成代谢占优势时，α-酮酸参与合成氨基酸②以中间产物的形式进入三羧酸循环被彻底氧化分解③通过糖异生作用转化为糖，或者通过脂肪酸的合成过程转化为脂肪酸
（6）简述肝昏迷的假神经递质学说
①在肠道内，氨基酸受肠道菌作用发生脱羧反应，生成相应的胺类。包括酪氨酸生成酪氨，苯丙氨酸生成苯乙胺。②胺类腐败产物大多有毒性。这些有毒产物通常需要经过肝脏代谢转化成无毒形式排出体外。③肠梗阻会导致腐败产物生成增多，肝功能障碍会导致肝脏不能对腐败产物进行有效转化，这些疾患均会导致一些胺类进入脑组织。④酪胺和苯乙胺进入脑组织，经过B-羟酪氨和苯乙醇胺，其结构类似于儿茶酚胺，故称为假神经递质。⑤假神经递质并不能传递兴奋，反而竞争性抑制儿茶酚胺传递兴奋，导致大脑功能障碍，发生深度抑制而昏迷，临床上称为肝醒脑昏迷，简称肝昏迷，这就是肝昏迷的假神经递质学说。
（7）简述肝细胞内联合脱氨基作用含义、过程（包括参与的酶和辅助因子）及其意义
①在氨基酸转移酶（以磷酸吡哆醛为辅助因子）的催化下，氨基酸可以将氨基转移给a-酮戊二酸，生成谷氨酸。②谷氨酸由L-谷氨酸脱氢酶（以NAD+为辅助因子）催化氧化脱氨基，生成氨。③氨基转移酶与L-谷氨酸脱氢酶联合作用成为联合脱氨基，可将多数氨基酸脱氨基。④联合脱氨基作用过程是可逆的，其逆过程是体内合成非必需氨基酸的主要途径。⑤氨基转移酶和L-谷氨酸脱氢酶在体内普遍存在，所以联合脱氨基是大多数氨基酸脱氨基的主要途径。
（8）简述丙氨酸的分解过程。一分于丙氨酸彻底分解共产生多少ATP ？
①丙氨酸经联合脱氨基生成丙酮酸、氨和NADH 。NADH 通过氧化磷酸化推动合成3ATP 。
②丙酮酸进入线粒体，氧化脱羧生成乙酰CoA 和NADH 。NADH 通过氧化磷酸化推动合成3ATP 。
③乙酰CoA 进入三羧酸循环彻底氧化，通过底物水平磷酸化和氧化磷酸化推动合成12ATP 。
④1分子丙氨酸彻底氧化共产生18分子ATP 。
（9）血氨主要有哪些来源和去路？
⑪来源：①氨基酸脱氨基产生NH3。②胺类物质氧化产生NH3。③肠道内的腐败作用和尿素分解产生NH3。
⑫去路：①在肝脏合成尿素，通过肾脏排出体外。②合成非必需氨基酸和嘌呤碱基、嘧啶碱基等含氮物质。③部分由谷氨酰胺转运至肾脏，水解产生NH3，与H+结合成NH4+，排出体外。
第九章 核苷酸代谢
名词解释
1、核苷酸的从头合成途径：即机体利用5-磷酸核糖、氨基酸、一碳单位和CO2通过连续的酶促反应合成核苷酸。
2、核苷酸的补救途径：即机体直接利用碱基、通过简单反应合成核苷酸。
3、痛风症：血液尿酸因浓度过高而形成尿酸盐晶体，沉积于关节和软骨组织而导致痛风症。
第十章 核酸的生物合成
名词解释
1、基因:遗传物质的功能单位, 主要存在于染色体上, 其编码的功能产物为肽链或RNA.
2、半保留复制:即当DNA 进行复制时, 亲代DNA 双链必须解开, 两股链分别作为模板, 按照碱基互补配对原则指导合成一股新的互补链, 最终得到与亲代DNA 碱基序列完全一样的两个子代DNA 分子, 每个子代DNA 分子都含有一股亲代DNA 链和一股新生DNA 链. 半保留复制是DNA 复制最重要的特征.
3、冈崎片段:在DNA 的半保留复制过程中, 分段合成的后随链片段称为冈崎片段.
4、复制子:在DNA 复制过程中, 由一个复制起点控制的复制区域称为复制子.
5、逆转录:以RNA 为模板、以dNTP 为原料、由逆转录酶催化合成DNA 的过程.
6、基因突变:指DNA 的碱基序列发生了可以传递给子代细胞的变化, 这种变化通常导致基因产物功能的改变或丧失.
7、点突变:一个碱基对突变为另一个碱基对, 又称为错配.
8、转换:点突变的一种, 是两种嘌呤或嘧啶之间的互换.
9、颠换: 点突变的一种, 是嘌呤与嘧啶之间的互换.
10、转录:指生物体按碱基互补配对原则把DNA 碱基序列转化成RNA 碱基序列, 从而将遗传信息传递到RNA 分子上的过程, 是RNA 合成的主要方式.
11、模板链:在能转录出RNA 的DNA 区段, 两股DNA 链中只有一股被转录, 被转录的一股称为模板链.
12、编码链:在能转录出RNA 的DNA 区段, 两股DNA 链中只有一股被转录, 不被转录的一股称为编码链.
13、不对称转录: 在能转录出RNA 的DNA 区段, 两股DNA 链中只有一股被转录, 另一股不转录, 转录的这一特征称为不对称转录.
14、启动子:启动转录的DNA 序列, 由RNA 聚合酶结合位点、转录起始位点及控制转录起始的其他调控序列组成。
15、转录后加工：RNA 聚合酶转录合成的RNA 称为初级转录产物，大多要经过加工才能得到有生物活性的成熟RNA 分子，该加工过程称为转录后加工。 问答
试述大肠杆菌DNA 聚合酶I 的活性与功能
DNA 聚合酶I 是一种多功能酶, 有三种催化活性:①5’→3’聚合酶活性与聚合反应:DNA聚合酶的作用是催化dNTP 按5’→3’方向合成DNA, 感应只消耗dNTP, 但还需要模板和引物. ②3’→5’外切酶活性与校对功能:DNA聚合酶的3’ →5’外切酶活性在DNA 合成过程中起校对作用, 它对于DNA 作为遗传物质所必需的稳定性和保真性是至关重要的. ③5’→3’外切酶活性与切口平移, 既可以在DNA 复制过程中切除后随链冈崎片段5’端的RNA 引物, 并合成DNA 填补, 又可以在DNA 修复过程中发挥作用.
第十一章 蛋白质的生物合成
名词解释
l 、SD 序列：原核生物mRNA 的5’非翻译区的一段序列, 是核糖体复合物的形成位点.
2、密码子: mRNA编码区由一组三碱基序列构成, 每一个三碱基序列构成一个遗传密码, 编码一种氨基酸, 称为密码子.
3、起始密码子:即AUG , 编码肽链的第一个氨基酸, 在原核生物编码甲酰甲硫氨酸, 在真核生物编码甲硫氨酸.
4、终止密码子:即UAA,UAG 和UGA, 位于mRNA 编码区的3’端, 是肽链合成的终止信号.
5、同义密码子:编码同一种氨基酸的一组密码子.
6、氨酰tRNA 合成酶:催化氨基酸与tRNA 反应生成氨酰tRNA 的酶.
7、起始因子:在蛋白质合成过程中参与翻译起始的一组蛋白因子, 大肠杆菌有三种起始因子:IF-1,IF-2和IF-3.
8、翻译后修饰:在核糖体上合成的多肽链还没有生物活性，需要进一步加工修饰才能成为有活性的蛋白质，这一过程称为翻译后修饰。
9、靶向转运：新合成的蛋白质定向转运到其功能场所的过程。
10、信号肽：新合成的肽链所含的一段氨基酸序列，多位于N 端，参与蛋白质的靶向转运。
问答
试述遗传密码的含义和基本特点
从mRNA 编码区5’端向3’端按每三个相邻碱基一组为连续分组, 每组碱基构成一个遗传密码。遗传密码有如下特点:①通用性:整个生物界从低等生物到高等生物基本上都使用同一套遗传密码, 这说明生命有共同的起源. 不过, 个别遗传密码有变异. ②连续性:在mRNA 的编码区, 每个碱基都参与构成一个密码子, 即密码子之间没有标点符号; 每个碱基只参与构成一个密码子, 即密码子之间没有重叠. ③简并性:编码同一种氨基酸的不同密码子称为同一密码子. 同一密码子具有简并性, 既不同密码子可以编码同一种氨基酸. 。
第十二章 维生素
1. 名词解释
维生素：维生素是参与生物生长发育和代谢必须的一类微量有机物质，这类物质由于体内不能合成或合成量不足，所以必须由食物供给。已知绝大多数维生素为酶的辅酶或者辅基的组成成分，在物质代谢中起重要作用
2. 问答题
（1）根据溶解性，维生素分为几类？各类维生素的生物学功能？每类分别包括哪些？
（2）试总结维生素B1、B2、B3、B5、B11与辅酶的关系
维生素B1即硫胺素，在体内以硫胺素磷酸（TP ）或硫胺素焦磷酸（TPP ）的形式存在，是体内脱羧酶的的辅酶，涉及糖代谢中的醛和酮的合成与裂解反应。TPP 是催化丙酮酸或α-酮戊二酸反应的辅酶，又称羧化辅酶
维生素B2即核黄素，在体内以黄素单核苷酸（FMN ）和黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD ）的形式存在，是脱氢酶的辅酶，通过氧化态和还原态的互变，起促进底物脱氢或传递氢的作用
微生物B3包括烟酰胺和尼克酰胺，也称为维生素PP ，在体内以辅酶I （NAD ）和辅酶II （NADP ）的形式存在，NAD +和NADP +是脱氢酶的辅酶，在体内通过氧化态和还原态的互变实现氢传递，NAD +是呼吸链中氢传递过程中的重要环节，通常代谢物上脱下的氢先交给NAD +使之成为NADH 和H +，再通过呼吸链的传递，最后交给氧。NAD +也是DNA 连接酶的辅酶。维生素PP 同时具有维持神经组织健康的作用
维生素B5也称为泛酸、遍多酸，在体内以辅酶A （CoA ，因含有巯基常写成CoA~SH）的形式存在，是酰化反应的辅酶，通过自身的巯基接受和释放酰基，起转移酰基的作用，泛酸以辅酶的形式参与糖、脂和蛋白质的代谢
维生素B11又称为叶酸，其辅酶形式是四氢叶酸（即为FH 4或THFA ），是一碳基团转移酶系的辅酶，以一碳基团（甲基、甲酰基、甲烯基、羟甲基等）的载体参与一些生物活性物质如嘌呤、嘧啶、肌酸、胆碱、蛋白质等的合成
（3）分别缺乏维生素B1、B2、B3、B11、B12、维生素C 、维生素A 、维生素D 、维生素E ，会导致什么病症？
维生素B1缺乏症：①B 缺乏造成糖代谢受阻，丙酮酸积累，出现血、尿、脑组织中的丙酮酸含量升高，出现神经炎、皮肤麻木、心理衰竭、四肢无力、肌肉萎缩、下肢浮肿等症状（脚气病）②缺乏造成肠胃蠕动缓慢，消化液分泌减少、食欲不振消化不良
维生素B2缺乏症：唇炎、舌炎、口角炎、眼角膜炎等症状
维生素B3缺乏症：维生素PP 的缺乏症称为癞皮病，主要症状为皮炎、腹泻、痴呆等
维生素B11缺乏症：巨母红血球性贫血症
维生素B12缺乏症：巨幼性大红细胞贫血症，同时由于神经组织出现代谢异常，造成神经髓鞘的退行性变。尿中出现甲基丙二酸，即甲基丙二酸尿症 维生素C 缺乏症：①胶原和细胞间质的合成出现障碍，毛细管壁的脆性增加、通透性增强、轻微创伤或压力即可使毛细血管破裂引起出血现象，严重时肌肉、内脏出血死亡，称为坏血病②胆固醇强化过程受阻，肝脏中胆固醇堆积，血液中胆固醇升高③芳香族氨基酸羟化受阻，造成神经递质的合成异常④有机药物或毒物的羟化受影响，代谢显著减慢，机体的解毒作用受到影响
维生素A 缺乏症：夜盲症；影响发育（生长发育受阻）；上皮组织干燥（上皮细胞角质化）及抵抗病菌能力降低，因而易于感染病
维生素D 缺乏症： 佝偻病、严重的蛀牙、软骨病、老年性骨质疏松症
维生素E 缺乏症：造成死胎；红细胞寿命缩短；某些酶的活性下降；血液中凝血抗原含量下降，凝血机能受到影响；氧化磷酸化过程中电子传递受到影响